Unser Zellinneres ist aus gutem Grund durch eine Zellmembran vor unerw\u00fcnschten Besuchern gesch\u00fctzt. Aus pharmakologischer Sicht ist dieser Schutz jedoch ein l\u00e4stiges Hindernis, da gro\u00dfe Proteine oder Antik\u00f6rper nur schwer bis gar nicht ins sogenannte Zytoplasma gelangen. Die meisten Medikamente umgehen diese Barriere, indem sie an der Zelloberfl\u00e4che ansetzen und ihre Wirkung \u00fcber eine Reihe von weiteren Proteinen entfalten.
Um gro\u00dfe Biomolek\u00fcle wie Proteine oder Antik\u00f6rper direkt in die Zelle zu bekommen, wird seit mehr als zwei Jahrzehnten an zellpenetrierenden Peptiden geforscht. Dabei wird ein gro\u00dfes Molek\u00fcl mit einem chemischen \u201eSchuhl\u00f6ffel\u201c verkn\u00fcpft, der das Eindringen in die Zelle erleichtern soll. Ein Konzept, das bei gro\u00dfer \u201eFracht\u201c bisher aber scheiterte. Jetzt pr\u00e4sentieren Forscher vom Leibniz-Forschungsinstitut f\u00fcr Molekulare Pharmakologie (FMP) in Berlin und der TU Darmstadt eine neue L\u00f6sung. Ihr Trick: Sie verkn\u00fcpfen nicht nur das zu transportierende Molek\u00fcl mit den zellpenetrierenden Peptiden, sondern auch die Zelloberfl\u00e4che.<\/p>\r\n\r\n\r\n\r\n
Wie Experimente an lebenden Zellen zeigen, wird dadurch die intrazellul\u00e4re Aufnahme von funktionalen Proteinen und Antik\u00f6rpern erheblich verbessert. Diese passieren nicht nur m\u00fchelos die Zellmembran, sondern sind auch in der Zelle aktiv, ohne toxisch zu sein. Entscheidend ist auch, dass mit dem neuen Verfahren nur rund ein Zehntel der bisher verwendeten Substanz-Konzentrationen ben\u00f6tigt werden. Fazit des Studienleiters Anselm Schneider: ein \u201eDurchbruch\u201c im wahrsten Sinne des Wortes.<\/p>\r\n\r\n\r\n\r\n
Mit dieser neuen Methode k\u00f6nnten nun etwa Signalwege in einer Krebszelle gezielt beeinflusst oder fehlende Enzyme, zum Beispiel bei einer Erbkrankheit ersetzt werden. Gene-Editing, also eine genetische Manipulation von Zellen, k\u00f6nnte ebenfalls auf diesem Weg erfolgen.<\/p>\r\n\r\n\r\n\r\n